駝乳具有很高的營養(yǎng)價(jià)值，被譽(yù)為“沙漠白金”。此外，駝乳還具有強(qiáng)身健體和輔助治療一些疾病的作用。研究表明，駝乳含有83%～90%水、12.2%總固形物、3.68%脂肪、3.28%蛋白質(zhì)、4.47%乳糖和0.81%灰分。駝乳中的蛋白主要有酪蛋白、乳清蛋白，酪蛋白主要有α-酪蛋白、β-酪蛋白、κ-酪蛋白，約占總蛋白的80%；乳清蛋白主要有α-乳球蛋白、血清白蛋白、乳鐵蛋白及免疫球蛋白，約占總蛋白的20%。駝乳在缺乏β-乳球蛋白和富含α-乳球蛋白方面與母乳非常相似，而β-乳球蛋白是引起人對(duì)牛乳過敏的主要原因，基于這一特征，駝乳可作為過敏嬰幼兒群體的配方乳粉替代品。
目前，熱處理已經(jīng)成為乳制品加工中常用的工藝，常用的熱處理方法有巴氏殺菌和超高溫瞬時(shí)滅菌。不同的熱處理會(huì)對(duì)乳的營養(yǎng)成分和蛋白結(jié)構(gòu)產(chǎn)生不同程度的影響。
內(nèi)蒙古農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院的王濤、王丹琳、吉日木圖等模擬駝乳工業(yè)生產(chǎn)中比較具有代表性的4種熱處理方式，包括低溫長時(shí)巴氏殺菌、高溫短時(shí)巴氏殺菌、超巴氏殺菌和超高溫瞬時(shí)滅菌，探究這4種熱處理方式對(duì)駝乳蛋白理化性質(zhì)和結(jié)構(gòu)的影響，以期為駝乳熱加工的理化性質(zhì)變化提供一定的理論參考依據(jù)。
1 熱處理對(duì)駝乳蛋白粒徑的影響
蛋白粒徑是指乳中蛋白質(zhì)分子聚集形成顆粒的大小，蛋白質(zhì)的功能特性受蛋白粒徑的影響。一般情況下，蛋白粒徑越大蛋白聚集程度高，則蛋白體系相對(duì)不穩(wěn)定；相反，蛋白粒徑越小蛋白聚集程度低，蛋白體系相對(duì)穩(wěn)定 。如圖1所示，相比于C組，T1組的平均粒徑最小，為（375.20±3.12）nm；T3組的平均粒徑最大，為（976.93±51.45）nm。C、T1、T2組有2 個(gè)吸收峰，T3、T4組有3 個(gè)吸收峰出現(xiàn)，且只有一個(gè)大峰，說明蛋白溶液體系中有較小顆粒和較大聚合物，且較小顆粒相對(duì)逐漸變多。相比于T3組，T4組的駝乳蛋白粒徑變小，可能是蛋白聚集物過大發(fā)生部分分裂，導(dǎo)致粒徑變小。本研究結(jié)果與張雪喜 的研究結(jié)果基本一致。
2 熱處理對(duì)駝乳蛋白Zeta電位和濁度的影響
Zeta電位是溶液中帶電粒子電層剪切面的電位，常用來評(píng)價(jià)膠體的穩(wěn)定性。蛋白質(zhì)溶液是一種典型的膠體分散體系。Zeta電位絕對(duì)值越大，體系保持相對(duì)穩(wěn)定狀態(tài)的靜電排斥力越大；相反，Zeta電位絕對(duì)值越小，蛋白質(zhì)體系狀態(tài)越不穩(wěn)定，蛋白質(zhì)分子容易聚集。如表1所示，由T1組到T3組，Zeta電位的絕對(duì)值減小，這是因?yàn)殡S著加熱溫度的升高，蛋白質(zhì)膠粒的雙電層受拉伸作用，導(dǎo)致表面電荷重新排列，吸引靜電相互作用產(chǎn)生的電荷決定了粒子的聚集，使平均粒徑增大，體系變得不穩(wěn)定，所以Zeta電位絕對(duì)值變小。相比于T3組，T4組的Zeta電位絕對(duì)值變大，可能是在135 ℃處理溫度下，蛋白質(zhì)發(fā)生糖基化反應(yīng)，形成凈負(fù)電荷，從而導(dǎo)致Zeta電位絕對(duì)值增大。此實(shí)驗(yàn)結(jié)果與孫玥的研究結(jié)果一致。
乳蛋白的濁度是指溶液中懸浮固體對(duì)光線的阻礙程度，在一定程度上反映了溶液中蛋白質(zhì)的聚集狀態(tài)，是表征蛋白質(zhì)聚集程度的理想宏觀指標(biāo)。一般情況下，濁度越大，表明乳清蛋白變性程度越大，蛋白聚集形成的顆粒越大；反之，濁度越小，表明乳清蛋白變性程度越小，蛋白聚集形成的顆粒越小。如表1所示，不同熱處理組駝乳蛋白溶液的濁度均顯著高于未處理組；T1和T2組的濁度無顯著差異（P＞0.05），濁度變化不大，這是因?yàn)檫@兩組處理溫度相對(duì)較小且相差不大，所以乳清蛋白變性相對(duì)較少，濁度變化程度不大；而當(dāng)處理溫度從T2組的85 ℃提高到T3組的120 ℃時(shí)，濁度變化程度相對(duì)于由T1到T2組大很多，乳清蛋白大量聚集，且聚集顆粒大，所以濁度變大。加熱強(qiáng)度從T3組到T4組，濁度反而變小，可能原因是乳清蛋白的變性程度過于嚴(yán)重，導(dǎo)致其分子聚集程度過大，聚集物非常不穩(wěn)定發(fā)生部分解離。
3 熱處理對(duì)駝乳蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)的影響
研究表明，蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組成是影響其功能特性的一個(gè)重要因素。吸收峰在3 500～3 300 cm-1表征蛋白質(zhì)N—H、O—H的伸縮以及游離O—H、C—O結(jié)合為分子內(nèi)和分子間氫鍵；酰胺I帶（1 700～1 600 cm-1）表示蛋白分子內(nèi)C＝O伸縮振動(dòng)。吸收峰向低波數(shù)移動(dòng)，表示蛋白分子內(nèi)形成氫鍵；反之吸收峰向高波數(shù)移動(dòng)，表示蛋白分子內(nèi)有氫鍵被破壞。如圖2所示，隨著熱處理溫度升高，在3 600～3 300 cm-1處的吸收峰一直向高波數(shù)移動(dòng)，其中熱處理T4組相對(duì)與未處理組的吸收峰偏移最多（從3 373 cm-1位移至3 445 cm-1），說明熱處理影響了駝乳蛋白的結(jié)構(gòu)，使得維持駝乳蛋白結(jié)構(gòu)的分子內(nèi)氫鍵被破壞；而在酰胺I帶（1 700～1 600 cm-1）處，隨著熱處理強(qiáng)度的增強(qiáng)，峰強(qiáng)度逐漸變小，并且向低波數(shù)移動(dòng)，即T1、T2、T3、T4組分別從1 655 cm-1偏移到1 652、1 652、1 649 cm-1和1 649 cm-1，說明駝乳蛋白具有熱不穩(wěn)定性，隨著溫度升高，游離氨基酸殘基形成了氫鍵，而氫鍵變多會(huì)使C＝O的電子云密度降低，導(dǎo)致吸收峰向低波數(shù)偏移，所以T3組和T4組的駝乳蛋白分子間形成的氫鍵較強(qiáng)。
蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)主要有
-螺旋、-折疊、無規(guī)卷曲、-轉(zhuǎn)角，為了研究這些二級(jí)結(jié)構(gòu)的變化，進(jìn)一步分析紅外光譜中的酰胺I帶區(qū)域。如圖3所示，隨著熱處理溫度升高，-螺旋和-轉(zhuǎn)角的總相對(duì)含量逐漸降低，這是因?yàn)轳勅榈鞍资軣嶙冃詴?huì)使-螺旋中的氫鍵斷裂，然后解旋，其含量就會(huì)變少。尤其從C組到T1組時(shí)，其相對(duì)含量下降幅度最大，而T2、T3、T4組之間的-螺旋相對(duì)含量變化不顯著，這可能是-螺旋熱穩(wěn)定性不高，在60 ℃條件下-螺旋結(jié)構(gòu)大部分解旋。蛋白熱變性還會(huì)導(dǎo)致-轉(zhuǎn)角相對(duì)含量減少而-折疊相對(duì)含量變多，可能是因?yàn)?blockquote id="3IJJCF8R">-轉(zhuǎn)角轉(zhuǎn)變?yōu)?blockquote id="3IJJCF8S">-折疊結(jié)構(gòu)，這與Li Hongbo等 的研究結(jié)果一致；而-折疊和無規(guī)卷曲的相對(duì)含量逐漸升高，無規(guī)卷曲增加的原因是熱變性會(huì)導(dǎo)致駝乳蛋白部分有序結(jié)構(gòu)變?yōu)闊o序結(jié)構(gòu)，所以其含量變多。
4 熱處理對(duì)駝乳蛋白三級(jí)結(jié)構(gòu)的影響
色氨酸是一種內(nèi)源性熒光基團(tuán)，利用熒光分光光度計(jì)對(duì)駝乳蛋白溶液進(jìn)行掃描，可反映蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的變化。如圖4所示，與未加熱駝乳蛋白相比，經(jīng)過熱處理駝乳蛋白的熒光強(qiáng)度增大，其中T3組的駝乳蛋白熒光強(qiáng)度最高，明顯高于其他熱處理組，說明此條件對(duì)駝乳蛋白內(nèi)源性熒光強(qiáng)度的影響最大。但是熱處理強(qiáng)度由T3組進(jìn)一步升高到T4組，駝乳蛋白的熒光強(qiáng)度反而降低，這可能是因?yàn)榈鞍拙奂^多導(dǎo)致暴露的色氨酸基團(tuán)又被掩蓋。經(jīng)T1、T2、T3和T4熱處理之后，吸收峰從355 nm分別移至356、356、359 nm和359 nm波長處，這說明在熱處理下蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)被破壞，色氨酸暴露，所以吸收峰發(fā)生了紅移。
5 不同熱處理駝乳蛋白的SDS-PAGE圖譜分析
加入還原劑的還原性SDS-PAGE會(huì)將蛋白質(zhì)還原為單個(gè)亞基形態(tài)，主要用于研究蛋白質(zhì)亞基結(jié)構(gòu)與分子質(zhì)量；而非還原性SDS-PAGE能夠保持蛋白質(zhì)原有形態(tài)，主要用于研究蛋白的純度與分子質(zhì)量。如圖5所示，隨著熱處理溫度升高蛋白條帶的顏色越來越淺，這是因?yàn)榈鞍鬃冃猿潭仍酱?，斷裂的二硫鍵越多，導(dǎo)致大部分蛋白質(zhì)發(fā)生聚集，蛋白質(zhì)聚集會(huì)導(dǎo)致溶解度下降，所以條帶越來越淺。如圖5a所示，T4組的蛋白條帶明顯比其他組淺，且乳鐵蛋白條帶完全消失，說明乳鐵蛋白等敏感性乳清蛋白結(jié)構(gòu)被全部破壞。由圖5b可知，梳孔下方到膠界上方有大分子蛋白聚合物條帶存在，說明熱處理駝乳蛋白之間會(huì)互相反應(yīng)產(chǎn)生大分子聚合物，T1和T2組的大分子聚合物條帶很清晰，而在T3和T4組的條帶變得很淺，這說明在65 ℃和85 ℃條件下二硫鍵形成導(dǎo)致蛋白聚集，但是在120 ℃和135 ℃條件下蛋白聚合物條帶變淺可能是發(fā)生了其他反應(yīng)導(dǎo)致可溶性聚合物越來越少。
6 熱處理對(duì)駝乳蛋白微觀結(jié)構(gòu)的影響
如圖6所示，不同熱處理?xiàng)l件下的駝乳蛋白微觀結(jié)構(gòu)存在差異，未處理組的駝乳蛋白沒有聚集；而T1組的駝乳蛋白有部分聚集，隨著加熱溫度升高聚集程度加劇。研究表明，熱處理會(huì)導(dǎo)致乳清蛋白變性，并附著在酪蛋白膠束上形成聚合物，隨著溫度升高到一定程度，聚合物的形成加劇，但過大的聚合物不穩(wěn)定，會(huì)形成沉淀，聚合物反而會(huì)變小，這與本實(shí)驗(yàn)結(jié)果相同。
7 熱處理對(duì)駝乳蛋白表面疏水性的影響
蛋白質(zhì)的表面疏水性與芳香族氨基酸殘基和脂肪族氨基酸殘基有關(guān)，其反映疏水基團(tuán)接觸水環(huán)境表面的能力。一般來說，接觸水環(huán)境表面的疏水基團(tuán)越多，表面疏水性越大；反之則表面疏水性越小。如表2所示，T1熱處理增加了駝乳蛋白的表面疏水性，但是與未熱處理組相比無顯著差異（
P＞0.05），這可能是熱處理溫度不高，所以疏水基團(tuán)暴露的不多，導(dǎo)致表面疏水性變化小。但是與未熱處理組相比，T2和T3熱處理顯著改變了駝乳蛋白的表面疏水性（
P＜0.05），這是因?yàn)闊崽幚韺?dǎo)致駝乳蛋白發(fā)生變性，其內(nèi)部的疏水殘基大量暴露，使駝乳蛋白的表面疏水性顯著增大；且與T3組相比，T4組的駝乳蛋白表面疏水性顯著降低（
P＜0.05），這可能是因?yàn)闊崽幚淼鞍仔纬傻木酆衔飳⑹杷鶊F(tuán)包裹起來，導(dǎo)致駝乳蛋白的表面疏水性降低，這與Zhao Xuan等 的研究結(jié)果一致。
8 熱處理對(duì)駝乳蛋白游離巰基和二硫鍵含量的影響
如表2所示，與未熱處理組相比，T1和T2熱處理使駝乳蛋白的游離巰基含量顯著減少（
P＜0.05），這是因?yàn)闊崽幚硎柜勅榈鞍鬃冃裕瑢?dǎo)致游離巰基結(jié)合形成二硫鍵，所以游離巰基含量下降。而T3和T4組的駝乳蛋白游離巰基含量相對(duì)于未處理駝乳蛋白顯著增加（
P＜0.05）。這可能是因?yàn)闊崽幚頊囟冗^高導(dǎo)致二硫鍵斷裂，巰基被釋放出來，所以游離巰基含量增加。
二硫鍵是蛋白質(zhì)中兩個(gè)半胱氨酸殘基的巰基被氧化形成的共價(jià)鍵 ，熱處理蛋白的二硫鍵變化主要取決于處理溫度與時(shí)間，在熱處理過程中，二硫鍵的形成和斷裂都會(huì)發(fā)生。如表2所示，相比于未處理駝乳蛋白，T1和T2熱處理使駝乳蛋白的二硫鍵含量顯著增加（
P＜0.05），這是因?yàn)闊崽幚硎柜勅榈鞍鬃冃孕纬删酆衔锏耐瑫r(shí)，蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的硫原子形成新的二硫鍵，所以二硫鍵含量增加；而T3和T4組的二硫鍵含量相對(duì)于C、T1和T2組顯著下降（
P＜0.05），這可能是因?yàn)闊崽幚淼臏囟冗^高，使駝乳蛋白中的二硫鍵大量斷裂，所以二硫鍵含量減少。
9 不同熱處理駝乳蛋白的理化性質(zhì)和結(jié)構(gòu)特性相關(guān)性分析
通過相關(guān)性分析進(jìn)一步探究不同熱處理對(duì)駝乳蛋白的影響，結(jié)果如圖7所示。濁度與粒徑呈顯著正相關(guān)（
P＜0.05），與Zeta電位呈極顯著正相關(guān)（
P＜0.01），說明隨著濁度的升高蛋白聚集程度變大，粒徑變大；蛋白體系穩(wěn)定性下降，則Zeta電位下降，Zeta電位絕對(duì)值變大。-螺旋與-轉(zhuǎn)角呈顯著正相關(guān)（
P＜0.05），與-折疊和無規(guī)卷曲呈顯著負(fù)相關(guān)（
P＜0.01、
P＜0.05），說明在一定程度上熱處理溫度變高使氫鍵斷裂，所以-螺旋含量減少，而駝乳蛋白變性會(huì)使-轉(zhuǎn)角含量減少，-折疊含量增加；部分蛋白分子會(huì)從有序變無序，所以無規(guī)卷曲含量增加。而二硫鍵與游離巰基呈極顯著負(fù)相關(guān)（
P＜0.01），這是因?yàn)橐欢ǔ潭鹊臒崽幚頃?huì)使二硫鍵與游離巰基互相轉(zhuǎn)化，二硫鍵斷裂形成游離巰基，而游離巰基結(jié)合會(huì)形成二硫鍵。
本研究通過測(cè)定駝乳蛋白粒徑、Zeta電位、濁度、表面疏水性、游離巰基和二硫鍵含量，對(duì)其微觀結(jié)構(gòu)、二級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)進(jìn)行表征以及進(jìn)行SDS-PAGE分析，探究了4種不同熱處理對(duì)其理化性質(zhì)和結(jié)構(gòu)的影響。結(jié)果表明，65℃/15 s熱處理對(duì)駝乳理化性質(zhì)影響最小，在一定溫度范圍內(nèi)，隨著溫度升高，駝乳蛋白粒徑變大，Zeta電位絕對(duì)值變小，濁度升高，120 ℃/15 s熱處理對(duì)駝乳蛋白理化性質(zhì)的影響最大，而溫度繼續(xù)升高到135 ℃會(huì)呈相反的趨勢(shì)。熱處理可誘導(dǎo)駝乳蛋白聚合，隨著熱處理溫度的升高，聚集程度增加，過高溫度可能會(huì)導(dǎo)致蛋白解離沉淀。熱處理后會(huì)導(dǎo)致駝乳蛋白的
-螺旋相對(duì)含量減少，-轉(zhuǎn)角相對(duì)含量減少，-折疊相對(duì)含量變多，無規(guī)卷曲相對(duì)含量增多，駝乳蛋白分子由有序轉(zhuǎn)變成無序狀態(tài)。高于120 ℃以上熱處理使得駝乳蛋白間二硫鍵斷裂，向游離巰基轉(zhuǎn)變，其主要作用力為表面疏水性。本研究深入探究了駝乳的熱加工特性，明確了不同熱處理?xiàng)l件下駝乳蛋白的理化性質(zhì)和結(jié)構(gòu)的變化規(guī)律，可為駝乳熱加工提供一定的理論基礎(chǔ)，但是除了溫度還有其他因素，如pH值、鈣磷離子濃度和駝乳的種類等均會(huì)對(duì)駝乳蛋白理化性質(zhì)和結(jié)構(gòu)產(chǎn)生影響，未來可以結(jié)合這些因素對(duì)駝乳蛋白加工過程中的影響進(jìn)行探究。作者簡介
通信作者
吉日木圖，二級(jí)教授，博士生導(dǎo)師?，F(xiàn)任內(nèi)蒙古農(nóng)業(yè)大學(xué)博士研究生導(dǎo)師，中蒙生物高分子應(yīng)用聯(lián)合實(shí)驗(yàn)室主任；第三次全國畜禽遺傳資源普查馬驢駱駝遺傳資源普查專業(yè)組成員；中國畜牧業(yè)協(xié)會(huì)駱駝分會(huì)理事長；內(nèi)蒙古（中哈）駱駝研究院院長。
研究方向：
1.駝乳和駝肉制品深加工
2.食品小分子物質(zhì)快速檢測(cè)與技術(shù)開發(fā)
科研項(xiàng)目與成果：
先后主持“國家重點(diǎn)研發(fā)計(jì)劃項(xiàng)目”“國家國際科技合作專項(xiàng)項(xiàng)目”“國家自然科學(xué)基金項(xiàng)目”“內(nèi)蒙古自治區(qū)科技重大專項(xiàng)”“內(nèi)蒙古自治區(qū)科技計(jì)劃項(xiàng)目”等20余項(xiàng)。在Nature communications、 Communications Biology、Food Research International、 Molecular Ecology Resources、 LWT-food science and technology等國內(nèi)外學(xué)術(shù)期刊上發(fā)表100余篇，獲得8 項(xiàng)發(fā)明專利，參與10余項(xiàng)駱駝產(chǎn)品標(biāo)準(zhǔn)制定。主編出版國內(nèi)首套駱駝科物種系列叢書、《駱駝產(chǎn)品與生物技術(shù)》等論著和教材10余本。被授予內(nèi)蒙古自治區(qū)草原英才榮譽(yù)稱號(hào)，獲得俄羅斯農(nóng)業(yè)部自然科學(xué)獎(jiǎng)、蒙古國駱駝科技貢獻(xiàn)獎(jiǎng)、內(nèi)蒙古自治區(qū)科技進(jìn)步二等獎(jiǎng)和內(nèi)蒙古自治區(qū)科學(xué)技術(shù)獎(jiǎng)自然科學(xué)三等獎(jiǎng)等獎(jiǎng)項(xiàng)。
第一作者
王濤，內(nèi)蒙古農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，食品科學(xué)與工程專業(yè)23級(jí)在讀碩士研究生，研究方向?yàn)槿槠饭こ獭?/p>
本文《 不同熱處理對(duì)脫脂駝乳乳蛋白結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)的影響》來源于 《食品科學(xué)》2024年45卷第 24 期 195 - 201 頁，作者： 王 濤，王丹琳，何 靜，吉日木圖 。 DOI: 10.7506/spkx1002-6630-20240405-042。點(diǎn)擊下方 閱讀原文 即可查看文章相關(guān)信息。
實(shí)習(xí)編輯；云南師范大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院 母朵銀；責(zé)任編輯：張睿梅。點(diǎn)擊下方閱讀原文即可查看全文。圖片來源于文章原文及攝圖網(wǎng)。
為深入探討未來食品在大食物觀框架下的創(chuàng)新發(fā)展機(jī)遇與挑戰(zhàn)，促進(jìn)產(chǎn)學(xué)研用各界的交流合作，由北京食品科學(xué)研究院、中國肉類食品綜合研究中心、國家市場(chǎng)監(jiān)督管理總局技術(shù)創(chuàng)新中心（動(dòng)物替代蛋白）及中國食品雜志社《食品科學(xué)》雜志、《Food Science and Human Wellness》雜志、《Journal of Future Foods》雜志主辦，西華大學(xué)食品與生物工程學(xué)院、四川旅游學(xué)院烹飪與食品科學(xué)工程學(xué)院、四川輕化工大學(xué)生物工程學(xué)院、成都大學(xué)食品與生物工程學(xué)院、成都醫(yī)學(xué)院檢驗(yàn)醫(yī)學(xué)院、四川省農(nóng)業(yè)科學(xué)院農(nóng)產(chǎn)品加工研究所、中國農(nóng)業(yè)科學(xué)院都市農(nóng)業(yè)研究所、四川大學(xué)農(nóng)產(chǎn)品加工研究院、西昌學(xué)院農(nóng)業(yè)科學(xué)學(xué)院、宿州學(xué)院生物與食品工程學(xué)院、大連民族大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院、北京聯(lián)合大學(xué)保健食品功能檢測(cè)中心共同主辦的“第二屆大食物觀·未來食品科技創(chuàng)新國際研討會(huì)”即將于2025年5月24-25日在中國 四川 成都召開。
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